大阪大學(xué)科學(xué)與工業(yè)研究所的研究人員與廣島工學(xué)院共同宣布了一種新蛋白質(zhì)的發(fā)現(xiàn)，該蛋白質(zhì)可以使生物體進(jìn)行將交聯(lián)多肽上的氨基酸殘基轉(zhuǎn)化為氨基酸的初步而必要的步驟。酶輔因子。這項研究可能會導(dǎo)致對細(xì)胞中催化作用的生物化學(xué)有更好的了解。

 

每個活細(xì)胞都不斷發(fā)生一系列生化反應(yīng)。這些反應(yīng)的速率受稱為酶的特殊蛋白質(zhì)控制，該蛋白質(zhì)催化特定的過程，否則將花費(fèi)更長的時間。許多酶都需要專門的分子，稱為“輔因子”，可在氧化還原反應(yīng)過程中幫助電子來回穿梭。但是這些輔助因子本身必須由生物體產(chǎn)生，并且通常需要先前存在的蛋白質(zhì)的協(xié)助。

現(xiàn)在，大阪大學(xué)的一個科學(xué)家小組已經(jīng)鑒定出一種名為QhpG的新型蛋白質(zhì)，該蛋白質(zhì)對于輔酶半胱氨酸色氨酸醌(CTQ)的生物合成至關(guān)重要。通過分析反應(yīng)產(chǎn)物的質(zhì)量并確定其晶體結(jié)構(gòu)，他們能夠推斷出QhpG的催化功能，該功能是在喹血紅素蛋白胺脫氫酶的活性位點(diǎn)亞基QhpC內(nèi)的特定色氨酸殘基上添加兩個羥基。細(xì)菌酶催化各種伯胺的氧化。后將所得的二羥基化色氨酸和相鄰的半胱氨酸殘基轉(zhuǎn)化為輔因子CTQ。

但是，與其他蛋白質(zhì)修飾酶相比，QhpG的作用有些不同尋常，因為它與QhC上的色氨酸殘基反應(yīng)，該色氨酸殘基在另一種稱為翻譯后修飾的過程中與另一種酶QhpD進(jìn)行了三重交聯(lián)。色氨酸自然包含具有共軛鍵的環(huán)，需要少的改變即可成為醌輔因子。主要作者Toshinori Oozeki說：“盡管已知有幾種酶含有色氨酸殘基的醌輔因子，但對翻譯后修飾的機(jī)制以及與它們的生物發(fā)生有關(guān)的酶的結(jié)構(gòu)仍知之甚少。”

通過將具有相應(yīng)基因的質(zhì)粒導(dǎo)入大腸桿菌并制成晶體來獲得蛋白質(zhì)。晶體的X射線衍射數(shù)據(jù)可以確定QhpG蛋白結(jié)構(gòu)。然后，研究小組根據(jù)他們發(fā)現(xiàn)的QhpG的晶體結(jié)構(gòu)，使用計算機(jī)軟件來模擬目標(biāo)分子(三重交聯(lián)的多肽QhpC)的對接。QhpC的兩個翻譯后修飾是在修飾酶復(fù)合物QhpD-QhpG中連續(xù)進(jìn)行的。高級作者岡島俊秀說：“我們的發(fā)現(xiàn)可用于利用修飾氨基酸的酶開發(fā)新型生物活性肽。” 這些應(yīng)用中的一些應(yīng)用包括創(chuàng)造新的酶，用于有毒化學(xué)物質(zhì)的生物修復(fù)。

文章“色氨酸醌輔助因子的生物合成*的黃素單氧合酶的功能和結(jié)構(gòu)表征”發(fā)表在《自然通訊》上。

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來源：生物幫

工作區(qū)域中祛除支原體的方法

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